Attendance at lectures is recommended but not monitored.

Účast na přednáškách je doporučená, není však kontrolována.

Obligatory:

• Kodíček, Milan, Valentová, Olga, Hynek, Radovan. Biochemie, chemický pohled na biologický svět. : , , https://vufind.techlib.cz/Record/001877049 s. ISBN 978-80-7592-124-6.

Povinná:

• Kodíček, Milan, Valentová, Olga, Hynek, Radovan. Biochemie, chemický pohled na biologický svět. : VŠCHT Praha, 2022, xii, 399 stran s. ISBN 978-80-7080-927-3.

Doporučená:

• Hames, B.D., Hooper, N.M.. Biochemistry. Oxford: Bios, 2000, 422 s. s. ISBN 1-85996-142-8.
• Voet, Donald, Voet, Judith G., Pratt, Charlotte W.. Principles of biochemistry. Hoboken: Wiley, 2008, 1099 s. s. ISBN 978-0470-23396-2.
• Murray, Robert K., Bender, David A., Botham Kathleen, M., Kennelly, Peter J.. Harper's illustrated biochemistry. New York [u.a.]: McGraw-Hill Medical ; New York [u.a.] : McGraw-Hill Lange, 2012, s. ISBN 978-0-07-176576-3.

Biochemistry I is a fundamental theoretical course. Students primarily acquire basic knowledge in the field of biochemistry through lectures that include practical aspects of applying this knowledge in real life. During the course, methods are used to verify the understanding of the material, such as quiz tests or group problem-solving. Additionally, after each lecture, an e-learning test is available to review the knowledge gained from the lecture.

Biochemie I je základní teoretický předmět. Studenti v předmětu získávají především základní znalosti z oblasti biochemie formou přednášek se zařazovanými praktickými aspekty využití znalostí v reálném životě. Při výuce jsou uplatňovány metody k ověření pochopení daného učiva - kvízové testy, či řešení problému ve skupině. Dále je po každé přednášce k dispozici e-learningový test k zopakování znalostí získaných výkladem.

Course with Exam and Credit: The exam consists of a written and an oral part. The written part is mandatory, and the oral part can only be taken after obtaining at least 50 points from the written part (up to 10 points from self-testing in the e-learning course can be added to the written part score). If less than 50 points are achieved, the exam is graded F. The written part consists of ten questions, each graded 0–10 points. If the oral part is unsuccessful, the written part must be retaken. The condition for awarding credit is passing two interim written tests. Credit is awarded if an average of at least 50 points is achieved from both interim written tests (each test is graded 0–100 points). The student has two additional attempts to achieve 50% on the credit test. The final grade is determined by the weighted average of two values: Points from the written part, including bonus points from e-learning (weight 50%). Points from the oral exam (weight 50%). However, if the exam is graded F, the final grade is also F.

Předmět zakončený zkouškou a zápočtem: Zkouška se skládá z písemné a ústní části. Písemná část je povinná, k ústní části lze přistoupit pouze po získání alespoň 50 bodů z písemné části (k výsledku písemné části se přičítá max 10 bodů ze samotestování z e-learningového kurzu) – při dosažení méně než 50 bodů je zkouška hodnocena stupněm F. Písemná část sestává z deseti otázek, hodnocených 0–10 body. Při neúspěšné ústní části je třeba opakovat i písemnou část. Podmínkou udělení zápočtu je absolvování dvou průběžných písemných testů. Zápočet je udělen v případě dosažení průměru alespoň 50 bodů z obou průběžných písemných testů (každý test je hodnocen 0–100 body). Na získání 50 % ze zápočtového testu má student dva náhradní pokusy. Výsledná známka je dána váženým průměrem dvou hodnot: 1. z bodů z písemné části včetně bonusových bodů z e-learningu (váha 50 %) a 2. bodového hodnocení zkoušky (váha 50 %). Je-li však zkouška hodnocena stupněm F, je výslednou známkou rovněž stupeň F.

1. Definition of biochemistry and its position in the system of natural sciences, organization of living systems. Amino acids (properties, reactions), peptides. (Definition of what biochemistry deals with. Composition and organization of living systems, molecular recognition. Types of non-covalent interactions. Definition of differences between prokaryotes and eukaryotes and between plant and animal cells. Proteinogenic amino acids – names, formulas, 3-letter codes, properties, titration curves, calculation of isoelectric points. Peptide bond – formula of the polypeptide chain, peptide nomenclature, calculation/estimation of isoelectric points for simple peptides.)

2. Proteins, classification and general functions of proteins; levels of structure, properties, relationship between structure and function. (Functions of proteins and peptides in living organisms. Description of protein structure levels. Ability to explain denaturation. Common covalent modifications of proteins, namely disulfide bridges, phosphorylation, and glycosylation.)

3. Methods used for biochemical characterization of living organisms (chromatography, electromigration techniques, immunochemical techniques, mass spectrometry, PCR). (Principle of separation using GC, IEC, affinity chromatography. Electrophoretic methods SDS-PAGE, IEF. Basic types of ELISA, Edman degradation, PCR.)

4. Enzymes: structure, nomenclature, classification into classes. Explain the principles of enzyme catalysis and comparison with non-enzymatic catalysts. (Specificity of enzymes. Knowing that there are classes of enzymes. Knowing what cofactors are and their relationship to vitamins. Defining the difference between coenzyme and prosthetic group. Defining initial reaction rate. Writing the Michaelis-Menten equation, defining its parameters and their significance. Explaining enzyme inhibition and the use of inhibitors.)

5. Principles of energy conversion, aerobic and anaerobic respiration, light phase of photosynthesis. (Definition of metabolism. Basics of organism classification in terms of nutrition (trophic). Difference between aerobic and anaerobic organisms. Relationship between autotrophs and heterotrophs. Catabolism, anabolism and their interrelationship. Role of ATP in metabolism and ways of its synthesis. Position of the respiratory chain in metabolism. Principle and significance of respiration. Difference between aerobic and anaerobic respiration. What is proton-motive force, how it arises and what units it has. Coupling of the respiratory chain and ATP synthesis by oxidative phosphorylation. ATP formation by photophosphorylation.)

6. Citric acid and glyoxylate cycle. (Intracellular localization of TCA. Summary equation. Position in catabolism. Connection to TCA – where reduced cofactors are regenerated. Sources of acetylCoA: connection with β-oxidation of fatty acids, oxidative decarboxylation. Amphibolic aspects of TCA reactions. Importance and position of TCA in metabolism. Summary equation and significance of the glyoxylate cycle.)

7-9. Carbohydrates and their metabolism. (Definition of carbohydrates, functions of carbohydrates, structure of the most important mono-, di- and polysaccharides. Catabolism and anabolism of carbohydrates (basics of glycolysis, pentose cycle, glycogenesis, glycogenolysis, gluconeogenesis, Calvin cycle, Cori cycle). Important reactions of glycolysis, energy balance.)

10. Lipids, biomembranes and basics of membrane transport, lipid metabolism. (Definition of lipids, classification and functions. Structure of membranes and properties. Active and passive transport. Activation of fatty acids. Beta-oxidation and connection to TCA. Ketone bodies, fatty acid synthesis. Shuttles for transport of reduced cofactors.)

11. Metabolism of nitrogenous substances. (Protein catabolism. Function of proteases, classification of amino acids into glucogenic, ketogenic and glucoketogenic. Elimination of nitrogen from different types of organisms (ureotelic, uricotelic and ammonotelic organisms), Ornithine cycle.)

12. Regulation of metabolism and its significance. (Basic principles of metabolism regulation at the level of reaction, cycle and endocrine system – examples of hormones. Communication between organisms.)

13. Nucleic acids and their structure, basics of molecular genetics. (Components of nucleic acids and their role in the organism. Terminology – nucleotide, nucleoside, base. Base pairing. Purine and pyrimidine bases. Recognizing the difference between purine and pyrimidine bases. Structure of prokaryotic and eukaryotic DNA (primary, secondary, tertiary). Structure of RNA (mRNA, rRNA and tRNA).)

14. Replication, transcription, translation. (Description of transcription and post-transcriptional modifications. Difference between prokaryotes and eukaryotes. What are introns and exons. What is splicing. Explaining what the genetic code is. Describing translation. What is a codon and anticodon. What are ribosomes.)

1. Definice biochemie a její pozice v systému přírodních věd, organizace živých systémů. Aminokyseliny (vlastnosti, reakce), peptidy. (Definice čím se zabývá biochemie. Složení a organizace živých systémů, molekulové rozpoznávání. Typy nekovalentních interakcí. Definice rozdílů mezi prokaryoty a eukaryoty a mezi rostlinnou a živočišnou buňkou. Proteinogenní aminokyseliny – názvy, vzorce, 3 písmenové kódy, vlastnosti, titrační křivky, výpočet izoelektrických bodů. Peptidová vazba – vzorec polypeptidového řetězce, názvosloví peptidů, u jednoduchých peptidů výpočet/odhad izoelektrických bodů.)

2. Bílkoviny, rozdělení a obecné funkce bílkovin; úrovně struktur, vlastnosti, vztah struktury a funkce. (Funkce bílkovin a peptidů v živých organismech. Popis úrovně struktur bílkovin. Umět vysvětlit denaturaci. Běžné kovalentní modifikace proteinů, jmenovitě disulfidové můstky, fosforylace a glykosylace.)

3. Metody používané pro biochemickou charakterizaci živých organismů (chromatografie, elektromigrační techniky, imunochemické techniky, hmotnostní spektrometrie, PCR). (Princip separace pomocí GC, IEC, afinitní chromatografie. Elektroforetické metody SDS-PAGE, IEF. Základní typy ELISA, Edmanovo odbourávání, PCR.)

4. Enzymy: struktura, názvosloví, rozdělení do tříd. Vysvětlit principy enzymové katalýzy a porovnání s neenzymovými katalyzátory. (Specifita enzymů. Vědět, že existují třídy enzymů. Vědět co jsou kofaktory a jejich vztah k vitaminům. Definovat rozdíl mezi koenzymem a prostetickou skupinou. Definovat počáteční reakční rychlost. Napsat rovnici Michaelise a Mentenové, definovat její parametry a jejich význam. Vysvětlit inhibice enzymů a využití inhibitorů.)

5. Principy látkové a energetické přeměny, aerobní a anaerobní respirace, světlá fáze fotosyntézy. (Definice metabolismu. Základy dělení organismů z hlediska výživy (trofiky). Rozdíl mezi aerobními a anaerobními organismy. Vztah mezi autotrofy a heterotrofy. Katabolismus, anabolismus a jejich vzájemný vztah. Role ATP v metabolismu a způsoby jeho syntézy. Pozice dýchacího řetězce v metabolismu. Princip a význam respirace. Rozdíl mezi aerobní a anaerobní respirací. Co je proton-motivní síla, jak vzniká a jaké má jednotky. Spřažení dýchacího řetězce a syntézy ATP oxidativní fosforylací. Tvorba ATP fotofosforylací.)

6. Citrátový a glyoxylátový cyklus. (Intracelulární lokalizace TCA. Sumární rovnice. Pozice v katabolismu. Návaznost na TCA – kde se regenerují redukované kofaktory. Zdroje acetylCoA: propojení s β-oxidací mastných kyselin, oxidační dekarboxylace. Amfibolické aspekty reakcí TCA. Význam a pozice TCA v metabolismu. Sumární rovnice a význam glyoxylátového cyklu.)

7-9. Sacharidy a jejich metabolismus. (Definice sacharidů, funkce sacharidů, struktura nejdůležitějších mono-, di- a polysacharidů. Katabolismus a anabolismus sacharidů (základy glykolysy, pentosového cyklu, glykogeneze, glykogenolýzy, glukogeneze, Calvinova cyklus, Coriho cyklu). Významné reakce glykolysy, energetická bilance.)

10. Lipidy, biomembrány a základy membránového transportu, metabolismus lipidů. (Definice lipidů, rozdělení a funkce. Struktura membrán a vlastnosti. Aktivní a pasivní transport. Aktivace mastných kyselin. Beta-oxidace a napojení na TCA. Ketonové látky, syntéza mastných kyselin. Kyvadla pro transport redukovaných kofaktorů.)

11. Metabolismus dusíkatých látek. (Katabolismus proteinů. Funkce proteas, rozdělení aminokyselin na glukogenní, ketogenní a glukoketogenní. Eliminace dusíku z různých typů organismů (ureotelní, urikotelní a amonotelní organismy), Ornitinový cyklus.)

12. Regulace metabolismu a jeho význam. (Základní principy regulace metabolismu na úrovni reakce, cyklu a endokrinního systému – příklady hormonů. Komunikace mezi organismy.)

13. Nukleové kyseliny a jejich struktura, základy molekulární genetiky. (Komponenty nukleových kyselin a jejich role v organismu. Terminologie – nukleotid, nukleosid, báze. Párování bází. Purinové a pyrimidinové báze. Poznat rozdíl mezi purinovou a pyrimidinovou bazí. Struktura prokaryotní a eukaryotní DNA (primární, sekundární, terciární). Struktura RNA (mRNA, rRNA a tRNA).)

14. Replikace, transkripce, translace. (Popis transkripce a posttranskripčních úprav. Rozdíl u prokaryot a eukaryot. Co jsou introny a exony. Co je sestřih. Vysvětlit, co je genetický kód. Popsat translaci. Co je kodón a antikodón. Co jsou ribozomy.)

Materials for Biochemie I (Czech version) on: https://e-learning.vscht.cz/

Materiály k předmětu Biochemie I na: https://e-learning.vscht.cz/

Basic knowledge of biochemistry: Understanding the fundamental principles and processes of biochemistry, including the structure and function of biomolecules (proteins, carbohydrates, lipids, nucleic acids). Ability to define and explain key biochemical concepts and processes. Acquiring theoretical knowledge in modern laboratory techniques, including chromatography, electrophoresis, and PCR. These outcomes will help students gain a basic overview of processes in living organisms and provide insight into the differences and specifics of "living" and "non-living" chemistry.

Základní znalosti biochemie: Porozumění základním principům a procesům biochemie, včetně struktury a funkce biomolekul (proteiny, sacharidy, lipidy, nukleové kyseliny). Schopnost definovat a vysvětlit klíčové biochemické pojmy a procesy. Získá teoretické znalosti v moderních laboratorních technikách, včetně chromatografie, elektroforézy a PCR. Tyto výstupy pomáhají studentům získat pevný základ v biochemii a připravit je na další studium nebo kariéru v chemických vědách.

Organic chemistry I or Organic chemistry A

Znalosti odpovídající znalostí získaným v předmětech Organická chemie I nebo Organická chemie A.