Účast na přednáškách je doporučená, není však kontrolována.

Attendance at lectures is recommended but not monitored.

Povinná:

• Kodíček, Milan, Valentová, Olga, Hynek, Radovan. Biochemie, chemický pohled na biologický svět. : VŠCHT Praha, 2022, https://vufind.techlib.cz/Record/001877049 s. ISBN 978-80-7592-124-6.

Volitelná:

• Hames, B.D., Hooper, N.M.. Biochemistry. Oxford: Bios, 2000, 422 s. s. ISBN 1-85996-142-8.
• Berg, Jeremy M., Tymoczko, John L., Stryer, Lubert, Gatto, Gregory J., Jr.. Biochemistry. New York: W. H. Freeman, 2012, s. ISBN 1-4292-7635-5.
• Voet, Donald, Voet, Judith G., Pratt, Charlotte W.. Principles of biochemistry. Hoboken: Wiley, 2008, 1099 s. s. ISBN 978-0470-23396-2.

Obligatory:

• Kodíček, Milan, Valentová, Olga, Hynek, Radovan. Biochemie, chemický pohled na biologický svět. : , , https://vufind.techlib.cz/Record/001877049 s. ISBN 978-80-7592-124-6.

Optional:

• Hames, B.D., Hooper, N.M.. Biochemistry. Oxford: Bios, 2000, 422 s. s. ISBN 1-85996-142-8.
• Voet, Donald, Voet, Judith G., Pratt, Charlotte W.. Principles of biochemistry. Hoboken: Wiley, 2008, 1099 s. s. ISBN 978-0470-23396-2.
• Berg, Jeremy M., Tymoczko, John L., Stryer, Lubert, Gatto, Gregory J., Jr.. Biochemistry. New York: W. H. Freeman, 2012, s. ISBN 1-4292-7635-5.

Biochemie I je základní teoretický předmět. Studenti v předmětu získávají především základní znalosti z oblasti biochemie formou přednášek se zařazovanými praktickými aspekty využití znalostí v reálném životě. Při výuce jsou uplatňovány metody k ověření pochopení daného učiva - kvízové testy, či řešení problému ve skupině. Dále je po každé přednášce k dispozici e-learningový test k zopakování znalostí získaných výkladem.

Biochemistry I is a fundamental theoretical course. Students primarily acquire basic knowledge in the field of biochemistry through lectures that include practical aspects of applying this knowledge in real life. During the course, methods are used to verify the understanding of the material, such as quiz tests or group problem-solving. Additionally, after each lecture, an e-learning test is available to review the knowledge gained from the lecture.

Předmět zakončený zkouškou a zápočtem:

Zkouška se skládá z písemné a ústní části.

Písemná část je povinná, k ústní části lze přistoupit pouze po získání alespoň 50 bodů z písemné části (k výsledku písemné části se přičítá max 10 bodů ze samotestování z e-learningového kurzu) – při dosažení méně než 50 bodů je zkouška hodnocena stupněm F. Písemná část sestává z deseti otázek, hodnocených 0–10 body. Při neúspěšné ústní části je třeba opakovat i písemnou část.

Podmínkou udělení zápočtu je absolvování dvou průběžných písemných testů. Zápočet je udělen v případě dosažení průměru alespoň 50 bodů z obou průběžných písemných testů (každý test je hodnocen 0–100 body). Na získání 50 % ze zápočtového testu má student dva náhradní pokusy.

Výsledná známka je dána váženým průměrem dvou hodnot: 1. z bodů z písemné části včetně bonusových bodů z e-learningu (váha 50 %) a 2. bodového hodnocení zkoušky (váha 50 %). Je-li však zkouška hodnocena stupněm F, je výslednou známkou rovněž stupeň F.

Course with Exam and Credit:

The exam consists of a written and an oral part.

The written part is mandatory, and the oral part can only be taken after obtaining at least 50 points from the written part (up to 10 points from self-testing in the e-learning course can be added to the written part score). If less than 50 points are achieved, the exam is graded F.

The written part consists of ten questions, each graded 0–10 points. If the oral part is unsuccessful, the written part must be retaken.

The condition for awarding credit is passing two interim written tests.

Credit is awarded if an average of at least 50 points is achieved from both interim written tests (each test is graded 0–100 points). The student has two additional attempts to achieve 50% on the credit test.

The final grade is determined by the weighted average of two values:

Points from the written part, including bonus points from e-learning (weight 50%).

Points from the oral exam (weight 50%).

However, if the exam is graded F, the final grade is also F.

1. Definice biochemie a její pozice v systému přírodních věd. Organizace živých systémů. Aminokyseliny (vlastnosti, reakce), peptidy.

Definovat čím se zabývá biochemie. Složení a organizace živých systémů, molekulové rozpoznávání. Typy nekovalentních interakcí. Definovat rozdíly mezi prokaryoty a eukaryoty; též rozdíly mezi rostlinnou a živočišnou buňkou. Proteinogenní aminokyseliny – názvy, vzorce, 3 písmenové kódy, vlastnosti, titrační křivky, výpočty izoelektrických bodů. Peptidová vazba – vzorec polypeptidového řetězce, názvosloví peptidů, u jednoduchých peptidů výpočet/odhad izoelektrických bodů.

2. Bílkoviny, rozdělení a obecné funkce bílkovin. Úrovně struktur, vlastnosti, vztah struktury a funkce.

Funkce bílkovin a peptidů v živých organismech. Popis úrovně struktur bílkovin. Umět vysvětlit denaturaci. Běžné kovalentní modifikace proteinů, jmenovitě disulfidové můstky, fosforylace a glykosylace. Příklady vztahu struktury a funkce proteinů (rozdíl mezi saturační křivkou hemoglobinu a myoglobinu).

3. Metody používané pro biochemickou charakterizaci živých organismů (chromatografie, elektromigrační techniky, imunochemické techniky, hmotnostní spektrometrie, PCR).

Princip separace pomocí GPC, IEC, afinitní chromatografie. Elektroforetické metody SDS-PAGE, IEF. Základní typy ELISA, Edmanovo odbourávání, PCR. Základní typy hmotnostní spektrometrie využívané v biochemii (MALDI-TOF, LC-MS/MS).

4. Enzymy: struktura, názvosloví, rozdělení do tříd.

Vysvětlit principy enzymové katalýzy a porovnání s neenzymovými katalyzátory. Specifita enzymů. Vědět, že existují třídy enzymů. Vědět co jsou kofaktory a jejich vztah k vitaminům. Definovat rozdíl mezi koenzymem a prostetickou skupinou.

5. Reakční kinetika enzymových reakcí a typy inhibicí.

Definovat počáteční reakční rychlost. Napsat rovnici Michaelise a Mentenové, definovat její parametry a jejich význam. Vysvětlit různé typy inhibice enzymů. Allosterický efekt (allosterická inhibice a aktivace).

6. Principy látkové a energetické přeměny a bioenergetika.

Definice metabolismu. Popsat ustálený stav. Základy dělení organismů z hlediska výživy (trofiky). Rozdíl mezi aerobními a anaerobními organismy. Vztah mezi autotrofy a heterotrofy. Vysvětlit co je katabolismus, anabolismus a jejich vzájemný vztah. Typy metabolických drah. Role ATP v metabolismu a způsoby jeho syntézy.

7. Citrátový cyklus. Aerobní a anaerobní respirace.

Intracelulární lokalizace TCA. Sumární rovnice. Pozice v katabolismu. Návaznost na TCA – kde se regenerují redukované kofaktory. Zdroje acetylCoA: propojení s β-oxidací mastných kyselin, oxidační dekarboxylace. Amfibolické aspekty reakcí TCA. Význam a pozice TCA v metabolismu. Pozice dýchacího řetězce v metabolismu. Princip a význam respirace. Rozdíl mezi aerobní a anaerobní respirací. Co je proton-motivní síla, jak vzniká a jaké má jednotky. Spřažení dýchacího řetězce a syntézy ATP oxidativní fosforylací. Tvorba ATP fotofosforylací

8. Sacharidy a jejich metabolismus.

Definice sacharidů, funkce sacharidů, struktura nejdůležitějších mono-, di- a polysacharidů. Katabolismus a anabolismus sacharidů (základy glykolysy, pentosového cyklu, glykogeneze, glykogenolýzy, glukogeneze). Významné reakce glykolysy, energetická bilance.

9. Fotosyntéza – světlá fáze, temná fáze. C3, C4 a CAM rostliny.

Princip fotosyntézy a její sumární rovnice. Popis a lokalizace fotosyntézy u vyšších zelených rostlin. Děje ve světlé fázi. Temná fáze (Calvinův cyklus) u C3 rostlin. Rozíl ve primární fixaci oxidu uhličitého u C4 a CAM rostlin.

10. Chemie lipidů, biologické membrány.

Definice lipidů, rozdělení a funkce. Struktura a funkce biologických membrán. Vlatnosti membrán.

11. Základy transportu přes biologické membrány.

Elektrochemický potenciál. Aktivní a pasivní transport. Aktivace mastných kyselin. Kyvadla pro transport redukovaných kofaktorů. Symport, antiport, ATP pumpy.

12. Metabolismus lipidů. Glyoxylátový cyklus.

Beta-oxidace mastných kyselin a napojení na TCA. Syntéza mastných kyselin. Metabolismus ketonových látek. Základy metabolism isoprenoidů.

Sumární rovnice, výskyt a význam glyoxylátového cyklu.

13. Metabolismus dusíkatých látek.

Katabolismus proteinů. Funkce proteolytických enzymů, rozdělení aminokyselin na glukogenní, ketogenní a glukoketogenní. Rozdělení živočišných organismů podle eliminace dusíku(ureotelní, urikotelní a amonotelní organismy), Ornitinový cyklus. Metabolismus dusíku u rostlin.

14. Chemie nukleových kyselin a jejich struktura. Replikace, transkripce, translace a posttranslační modifikace.

Komponenty nukleových kyselin a jejich role v organismu. Terminologie – nukleotid, nukleosid, báze. Párování bází. Purinové a pyrimidinové báze. Poznat rozdíl mezi purinovou a pyrimidinovou bazí. Struktura prokaryotní a eukaryotní DNA (primární, sekundární, terciární). Struktura RNA (mRNA, rRNA a tRNA). Popsat replikaci, transkripci a posttranskripční úpravy. Rozdíl u prokaryot a eukaryot. Co jsou introny a exony. Co je sestřih. Vysvětlit, co je genetický kód. Popsat translaci. Co je kodón a antikodón. Co jsou ribozomy. Základy jejich složení (dvě podjednotky).

1. Definition of biochemistry and its position in the system of natural sciences. Organization of living systems. Amino acids (properties, reactions), peptides.

Define what biochemistry deals with. Composition and organization of living systems, molecular recognition. Types of non-covalent interactions. Define the differences between prokaryotes and eukaryotes; also the differences between plant and animal cells. Proteinogenic amino acids - names, formulas, 3-letter codes, properties, titration curves, calculations of isoelectric points. Peptide bond - formula of a polypeptide chain, peptide nomenclature, calculation/estimation of isoelectric points for simple peptides.

2. Proteins, classification and general functions of proteins. Levels of structures, properties, relationship of structure and function.

Functions of proteins and peptides in living organisms. Description of the level of protein structures. Be able to explain denaturation. Common covalent modifications of proteins, namely disulfide bridges, phosphorylation and glycosylation. Examples of the relationship between the structure and function of proteins (difference between the saturation curve of hemoglobin and myoglobin).

3. Methods used for biochemical characterization of living organisms (chromatography, electromigration techniques, immunochemical techniques, mass spectrometry, PCR).

Principle of separation using GPC, IEC, affinity chromatography. Electrophoretic methods SDS-PAGE, IEF. Basic types of ELISA, Edman degradation, PCR. Basic types of mass spectrometry used in biochemistry (MALDI-TOF, LC-MS/MS).

4. Enzymes: structure, terminology, classification.

Explain the principles of enzyme catalysis and comparison with non-enzymatic catalysts. Specificity of enzymes. Know that there are classes of enzymes. Know what cofactors are and their relationship to vitamins. Define the difference between a coenzyme and a prosthetic group.

5. Reaction kinetics of enzyme reactions and types of inhibition.

Define the initial reaction rate. Write the Michaelis-Menten equation, define its parameters and their significance. Explain different types of enzyme inhibition. Allosteric effect (allosteric inhibition and activation).

6. Principles of substance and energy transformation and bioenergetics.

Definition of metabolism. Describe the steady state. Basics of the division of organisms in terms of nutrition (trophics). Difference between aerobic and anaerobic organisms. Relationship between autotrophs and heterotrophs. Explain what catabolism, anabolism and their mutual relationship are. Types of metabolic pathways. Role of ATP in metabolism and methods of its synthesis.

7. Citrate cycle. Aerobic and anaerobic respiration.

Intracellular localization of TCA. Summary equation. Position in catabolism. Connection to TCA – where reduced cofactors are regenerated. Sources of acetylCoA: connection with β-oxidation of fatty acids, oxidative decarboxylation. Amphibolic aspects of TCA reactions. The importance and position of TCA in metabolism. The position of the respiratory chain in metabolism. The principle and importance of respiration. The difference between aerobic and anaerobic respiration. What is the proton motive force, how is it formed and what are its units. The coupling of the respiratory chain and ATP synthesis by oxidative phosphorylation. The formation of ATP by photophosphorylation

8. Carbohydrates and their metabolism.

Definition of carbohydrates, function of carbohydrates, structure of the most important mono-, di- and polysaccharides. Catabolism and anabolism of carbohydrates (basics of glycolysis, pentose cycle, glycogenesis, glycogenolysis, glucogenesis). Important reactions of glycolysis, energy balance.

9. Photosynthesis – light phase, dark phase. C3, C4 and CAM plants.

The principle of photosynthesis and its summary equation. Description and localization of photosynthesis in higher green plants. Occurs in the light phase. Dark phase (Calvin cycle) in C3 plants. Differences in primary carbon dioxide fixation in C4 and CAM plants.

10. Lipid chemistry, biological membranes.

Definition of lipids, distribution and function. Structure and function of biological membranes. Properties of membranes.

11. Basics of transport through biological membranes.

Electrochemical potential. Active and passive transport. Activation of fatty acids. Pendulums for the transport of reduced cofactors. Symport, antiport, ATP pumps.

12. Lipid metabolism. Glyoxylate cycle.

Beta-oxidation of fatty acids and connection to TCA. Synthesis of fatty acids. Metabolism of ketone bodies. Basics of isoprenoid metabolism.

Summary equation, occurrence and importance of the glyoxylate cycle.

13. Metabolism of nitrogenous substances.

Protein catabolism. Function of proteolytic enzymes, division of amino acids into glucogenic, ketogenic and glucoketogenic. Classification of animal organisms according to nitrogen elimination (ureotelic, uricotelic and ammonotelic organisms), Ornithine cycle. Nitrogen metabolism in plants.

14. Chemistry of nucleic acids and their structure. Replication, transcription, translation and post-translational modification.

Components of nucleic acids and their role in the organism. Terminology – nucleotide, nucleoside, base. Base pairing. Purine and pyrimidine bases. Know the difference between purine and pyrimidine bases. Structure of prokaryotic and eukaryotic DNA (primary, secondary, tertiary). Structure of RNA (mRNA, rRNA and tRNA). Describe replication, transcription and post-transcriptional modifications. Difference between prokaryotes and eukaryotes. What are introns and exons. What is splicing. Explain what is the genetic code. Describe translation. What is a codon and anticodon. What are ribosomes. Basics of their composition (two subunits).

Materiály k předmětu Biochemie I na: https://e-learning.vscht.cz/

Materials for Biochemie I (Czech version) on: https://e-learning.vscht.cz/

Základní znalosti biochemie:

Porozumění základním principům a procesům biochemie, včetně struktury a funkce biomolekul (proteiny, sacharidy, lipidy, nukleové kyseliny).

Schopnost definovat a vysvětlit klíčové biochemické pojmy a procesy.

Získá teoretické znalosti v moderních laboratorních metodách, včetně chromatografie, elektroforézy, PCR, hmotnostní spektrometrie.

Porozumění základům enzymové katalýzy.

Poznání základních metabolických drah.

Souhrnně – pochopení fungování živých organismů na molekulární úrovni.

Tyto výstupy pomáhají studentům získat pevný základ v biochemii a připravit je na další studium nebo kariéru v chemických vědách.

Basic knowledge of biochemistry: Understanding the basic principles and processes of biochemistry, including the structure and function of biomolecules (proteins, carbohydrates, lipids, nucleic acids).

Ability to define and explain key biochemical concepts and processes. Gain theoretical knowledge in modern laboratory methods, including chromatography, electrophoresis, PCR, mass spectrometry.

Understanding the basics of enzyme catalysis. Knowledge of basic metabolic pathways.

In summary - understanding the functioning of living organisms at the molecular level.

These outcomes help students gain a solid foundation in biochemistry and prepare them for further study or a career in the chemical sciences.

Organická chemie I nebo Organická chemie A.

Organic chemistry I or Organic chemistry A

Znalosti v rozsahu Organická chemie I nebo Organická chemie A.

Knowledge in Organic Chemistry I or Organic Chemistry A.