Studenti budou umět:

Výpočetní metody: visualizace biomolekul a jejich manipulace, metody molekulové dynamiky a práce s databázemi.

NMR: základy NMR spektroskopie a využití metody pro řešení prostorových struktur proteinů, oligonukleotidů.., mapování jejich vzájemných interakcí a další využití metody pro studium fyzikálně-chemických vlastností biologicky aktivních látek

EM: základní charakteristiky a principy elektronové mikroskopie a mikroskopie skenující sondou, včetně teoretické přípravy vzorků a analýzy získaných dat

RTG: příprava krystalů, fyzikální základy metody, technologie řešení struktur biomolekul

HS: základy hmotnostní spektrometrie, přehled metod a jejich využítí pro studium biomolekul

SPR: základy metody a její využítí pro studium komplexů

Optická microskopie: základy konfokální mikroskopie, mikroskopie s vysokým rozlišením

Students will be able to:

They will get an overview of modern analytical techniques common in biological sciences. They will learn the application field of each method, as well as their advantages and disadvantages. They will also be able to process and use experimental data from each instrumental method in their own work.

Z: http://clab.vscht.cz/nmr/vyuka/struktbio

D: Karlík M., Úvod do transmisní elektronové mikroskopie, ČVUT Praha, 2011, 978-80-01-04729-3

D: H. Günther: NMR Spectrosocopy John Wileay and Sons, 2.vydání, 2001

D: Orsburn B.C., Handbook of basic mass spectrometry for biologists and medical technologists: What you really need to know to get started, Bench to Bedside Press, New York, 2010, 0615434983.

D: de Hoffmann E., Stroobant V., Mass spectrometry: Principles and Applications, Chichester, 2007, 978-0-470-03310-4.

D: A. Fiser, A. Sali. Modeller: generation and refinement of homology-based protein structure models. Methods Enzymol 374, 461-491, 2003.

R: http://clab.vscht.cz/nmr/vyuka/struktbio

A: Karlík M., Úvod do transmisní elektronové mikroskopie, ČVUT Praha, 2011, 978-80-01-04729-3

A: H. Günther: NMR Spectrosocopy John Wileay and Sons, 2.vydání, 2001

A: Orsburn B.C., Handbook of basic mass spectrometry for biologists and medical technologists: What you really need to know to get started, Bench to Bedside Press, New York, 2010, 0615434983.

A: de Hoffmann E., Stroobant V., Mass spectrometry: Principles and Applications, Chichester, 2007, 978-0-470-03310-4.

A: A. Fiser, A. Sali. Modeller: generation and refinement of homology-based protein structure models. Methods Enzymol 374, 461-491, 2003.

1. Strukturní databáze a jejich využití, porovnávání jednotlivých struktur mezi sebou, molekulární elektrostatika

2. Predikce struktur proteinů, docking, virtuální screening

3. Molekulová mechanika, QM/MM, simulace molekulové dynamiky, problém vzorkování, sbalování proteinů

4. Základy spektroskopie nukleární magnetické resonance (NMR), chemický posun, interakční konstanta, součásti moderního NMR spektrometru

5. Postup při řešení struktur biomolekul, využití NMR pro studium komplexů, Konkrétní příklady řešení struktur, dynamiky a studia interakcí molekul

6. Základy struktur proteinů, úvod do rentgenové krystalografie, Krystaly makromolekul a jejich příprava

7. Teorie difrakce, sběr difrakčních dat, řešení prostorové struktury biomolekul, fázový problém, výstavba modelu, upřesňování, validace, práce s modely

8. Principy a techniky elektronové mikroskopie (transmisní (TEM) a skenovací elektronová mikroskopie (SEM), praktické ukázky využití v biologických vědách

9. Mikroskopie skenující sondou (mikroskopie atomárních sil (AFM), skenovací tunelovací mikroskopie (STM), praktické ukázky

10. Úvod do hmotnostní spektrometrie peptidů a proteinů, ionizační techniky, hmotnostní analyzátory, fragmentační techniky

11. Aplikace MS v biologických vědách (určení molekulové hmotnosti, identifikace proteinu, sekvenční analýza peptidů, konformační analýza peptidů a proteinů, studium interakcí). Konkrétní příklady využítí technik hmotnostní spektrometrie.

12. Optická mikroskopie

13. Superrezoluční mikroskopie

14. Povrchová plasmonová rezonance

1. Structural databases, basic operations with biomolecular structures, molecular electrostatics

2. Prediction of protein structures, docking, virtual screening

3. Molecular mechanics, QM/MM, molecular dynamics, protein folding

4. Bases of nuclear magnetic resonance spectroscopy, (NMR), chemical shift, coupling constant, instrumental equipment

5. Technology of structure determination of proteins and their complexes, study of dynamical behavior. Practical examples of using NMR

6. Introduction to X-ray crystallography, crystal preparation

7. Diffraction theory, collection of diffraction data, phase problem, structure determination. Model construction, structure validation

8. Principles and basic techniques of electron microscopy, TEM, SEM and their using in biological sciences

9. Atomic force microscopy AFM, scanning probe microscopy SPM, scanning tunneling microscopy STM

10. Introduction to protein mass spectrometry, ionizations techniques, detectors, fragmentation techniques

11. Applications of MS in biological sciences (molecular mass determination, protein identification, sequential analysis…. Practical examples of using MS)

12. Optical microscopy

13. Superresolution microscopy

14. Surface plasmon resonance

Výpočetní metody: http://web.vscht.cz/spiwokv/modelovani/

EM: http://www.paru.cas.cz/lem/book/index.html

NMR: http://en.wikipedia.org/wiki/Nuclear_magnetic_resonance

Computing methods: http://web.vscht.cz/spiwokv/modelovani/

EM: http://www.paru.cas.cz/lem/book/index.html

NMR: http://en.wikipedia.org/wiki/Nuclear_magnetic_resonance

Biochemie, fyzikální chemie, instrumentální analýza.

Students should have basic knowledge of mathematics, physics and chemistry, especially biochemistry and instrumental analysis.